АКАДЕМИЯ НАУК РЕСПУБЛИКИ УЗБЕКИСТАН
_____________________________________________________
ИНСТИТУТ ХИМИИ И ФИЗИКИ ПОЛИМЕРОВ
На правах рукописи
УДК 541.547.962.94.
+532.77.522.2.535.55
Эшбекова Санобар Омонликовна
ДЕФОРМАЦИОННОЕ И ОРИЕНТАЦИОННОЕ
СТРУКТУРООБРАЗОВАНИЕ ФИБРИЛЛЯРНЫХ
БЕЛКОВ ПРИ НЕНЬЮТОНОВСКОМ ТЕЧЕНИИ
И ЭЛЕКТРОДИАЛИЗЕ ИОНОВ
01.04.19 - Физика полимеров
АВТОРЕФЕРАТ
диссертации на соискание ученой степени
кандидата физико-математических наук
Ташкент - 2010
2
Работа выполнена в Институте химии и физики полимеров
Академии наук Республики Узбекистан
Научный руководитель
доктор физико-математических наук Холмуминов
Абдулфатто Ахатович
Официальные оппоненты:
доктор физико-математических наук
Тураева Нигора Назаровна
кандидат физико-математических наук
Джураев Урал Байирович
Ведущая организация
Отдел теплофизики Академии наук
Республики Узбекистан
Защита состоится "____"___________2010 года в _____ часов на заседании специализи-
рованного совета ДК 015.24.01 при Институте химии и физики полимеров АН РУз по ад-
ресу: 100128, г. Ташкент, ул. А. Кадыри 7б, телефон:
(998-71) 241-85-94, факс: (998-71) 244-26-61, е-mail: carbon@uzsci.net
С диссертацией можно ознакомиться в библиотеке Института химии и
физики полимеров АН РУз
Автореферат разослан "____"_____________ 2010 г.
Ученый секретарь
специализированного совета,
кандидат химических наук Усманова М.М.
3
ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА ДИССЕРТАЦИИ
Актуальность работы.
Неньютоновское течение, обусловленное ориентационно-
деформационным поведением и межмолекулярным взаимодействием молекулярных це-
пей, неизбежно реализуется при получении полимерных материалов с высокими струк-
турными и специфическими функциональными характеристиками из растворов. В случае
биополимеров, имеющих сложное цепное строение и растворяющихся в ионосодержащих
системах, неньютоновское течение носит сложный характер, что требует проведения глу-
бокого исследования с учетом молекулярно-структурных организаций полимеров и под-
бором необходимых экспериментальных методов.
Однако наличие ионов затрудняет эффективное фазовое разделение с ассоциирова-
нием цепей при ориентации, что требует ухудшения термодинамического качества рас-
творителя за счет удаления ионов. Одним из интенсивных способов удаления ионов явля-
ется электродиализ, который до сих пор не был применен при неньютоновском течении
ионосодержащих растворов полимеров. Применение данного подхода представляет боль-
шой интерес для фибриллярных белков (
-кератин – кератин шерсти;
-кератин – фибро-
ин шелка), характеризующихся структурообразующими особенностями в потоке. Для ре-
шения данного вопроса необходим детальный анализ, прежде всего, неньютоновского по-
ведения фибриллярных белков в сдвиговом и продольном потоках, в которых, соответ-
ственно, реализуются деформационное и ориентационное упорядочение макромолекул.
Особым моментом является ассоциирование упорядоченных цепей с удалением ионов.
Растворы фиброина и кератина, обычно, приготавливают в присутствии ионов солей
и щелочей. Удаление ионов способствует увеличению частоты межмолекулярных водо-
родных связей в белках, а также их гелеобразованию и осаждению из растворов. Наличие
неудаленных ионов в гелях и отвержденной массе биополимера влияет на их физические
свойства и способствует проявлению электропроводимости. Изучение закономерностей
регулирования содержания ионов при неньютоновском течении растворов белков и упо-
рядоченного структурообразования их в виде гелей и осажденной формы с электропрово-
дящими характеристиками является
актуальной
задачей, решаемой в рамках физики по-
лимеров.
Степень изученности проблемы.
Вопросы получения ионосодержащих растворов
фиброина и его ориентационное структурообразование в потоке были изучены рядом ис-
следователей, в частности, С.Я. Френкелем, Ж. Магоши, П. Ягира, Д. Тиррела, С. Венуа и
другими. Однако подробные исследования в условиях интенсивного удаления ионов при
сдвиговом и продольном течении растворов белков до сих пор не были проведены. В этой
связи в настоящей работе применен способ электродиализа ионов при сдвиговом и про-
дольном течении растворов фиброина и кератина, исследовано их деформационное и ори-
ентационное структурообразование в неньютоновском потоке, а также электропроводи-
мость полученных ионосодержащих гелеобразных и осажденных образцов на их основе.
Связь диссертационной работы с тематическими планами НИР.
Диссертацион-
ная работа связана с тематическими планами научно-исследовательских работ, выполнен-
ных в Институте химии и физики полимеров АН РУз в соответствии с фундаментальными
темами: 3Ф-1 «Научные основы формирования наночастиц и наноструктур в полимерных
системах» (2003-2007 гг.); ФПФИ-104-06 АН РУз «Установление параметров взаимосвязи
структурных и фазовых превращений фиброина шелка в потоке методом реодинамоопти-
метрии» (2006-2007 гг.).
Цель исследования
заключается в выявлении закономерностей деформационного и
ориентационного структурообразования фиброина и кератина при неньютоновском тече-
нии растворов и электродиализе ионов, а также определении электропроводящих характе-
ристик полученных гелей и осажденных образцов, содержащих остаточные ионы.
Задачи исследования:
4
-
установление этапов растворения фиброина шелка и кератина шерсти в присутствии
ионов солей и щелочей с подбором оптимальных условий и выбор систем растворов, поз-
воляющих осуществлять структурообразование белков в потоке;
- сравнительное изучение неньютоновского поведения фибриллярных белков (фибро-
ина, кератина) при сдвиговом и продольном потоках ионосодержащих растворов. Оценка
гистерезисных эффектов, характеризующих структурную организацию и взаимодействия
фибриллярных белков в потоке;
- изучение влияния электродиализа ионов на деформационное и ориентационное
структурообразование фибриллярных белков при неньютоновском течении растворов.
Получение гелей и осажденных образцов фибриллярных белков с упорядоченными состо-
яниями цепей и остаточными содержаниями ионов;
- исследование электропроводящих свойств полученных образцов гелей и осажденных
образцов белков, содержащих остаточные ионы в зависимости от состава, температуры и
ориентационного упорядочения цепей.
Объектами и предметами исследования
являются фиброин шелка и кератин шер-
сти, изучение их деформационного и ориентационного структурообразования при ненью-
тоновском течении растворов с электродиализом ионов, а также выявление электропрово-
дящих характеристик, полученных гелей и осажденных образцов, содержащих остаточные
ионы.
Методы исследований.
В
работе использованы гидродинамические, поляризацион-
но-оптические и реологические методы исследования растворов полимеров. Применены
специально собранные установки реооптиметра, дополненные способом электродиализа
для изучения упорядоченного структурообразования фибриллярных белков при неньюто-
новском течении растворов с интенсивным удалением ионов.
Основные положения, выносимые на защиту:
- выявленные особенности по этапного растворения фиброина и кератина в ионосо-
держащих растворителях и установленные критические параметры для выбора биополи-
мерного раствора, позволяющего реализовать неньютоновское течение и электродиализ
ионов;
- данные о неньютоновском поведении фибриллярных белков в сдвиговом и продоль-
ном полях, выраженные гистерезисным эффектом, обусловленные структурной организа-
цией, взаимодействием молекулярных цепей, зависящих от динамики течения и темпера-
туры растворов;
- данные о влиянии электродиализа ионов на деформационное и ориентационное
структурообразование фибриллярных белков при неньютоновском течении растворов, а
также результаты получения гелей и осажденных образцов белков с высокоупорядочен-
ными состояниями цепей и остаточными содержаниями ионов;
- результаты изучения электропроводимости полученных гелей и осажденных образ-
цов белков, содержащих остаточные ионы. Выявление механизма электропроводимости в
зависимости от состава, температуры и упорядоченности молекулярных цепей в образцах;
- разработанный метод реооптиметрии, дополненный электродиализом для исследова-
ния структурообразования фибриллярных белков при неньютоновском течении растворов
с интенсивным удалением ионов.
Научная новизна
работы состоит в том, что впервые:
- структурные организации и взаимодействия фибриллярных белков в неньютонов-
ском потоке анализированы на основе гистерезисных эффектов, обнаруженных при сдви-
говом и продольном течении растворов. Показано уменьшение площадей гистерезисов
белков с повышением температуры;
- выявлены возможности деформационного и ориентационного структурообразования
фиброина и кератина при неньютоновском течении растворов с интенсивным удалением
ионов посредством электродиализа. Определены условия получения гелей и осажденных
образцов фибриллярных белков с высокими степенями фактора ориентации цепей и ма-
5
лым количеством остаточных ионов;
- определены электропроводящие характеристики полученных гелей и осажденных
фибриллярных белков в зависимости от степени упорядочения макромолекул и содержа-
ния ионов в образцах;
- разработана установка реооптиметра, дополненная электродиализом для исследова-
ния структурообразования фибриллярных белков при неньютоновском течении в услови-
ях интенсивного удаления ионов.
Научная и практическая значимость результатов исследования.
Выявленное деформационное и ориентационное поведение фиброина и кератина, а
также их гистерезисные эффекты в неньютоновском потоке имеют важное значение в раз-
витии фундаментальных представлений о динамике упорядоченного структурообразова-
ния фибриллярных белков из растворов.
Закономерности образования растворов, гелей и осажденных образцов фиброина и
кератина в присутствии ионов солей и щелочей, а также их электропроводящие характе-
ристики могут быть полезны для разработки научных принципов переработки волокни-
стых отходов шелка и шерсти с получением биоматериалов со специфическими физиче-
скими свойствами.
Специально собранные экспериментальные способы генерирования неньютоновско-
го течения и электродиализа ионов представляют большой интерес для исследования упо-
рядоченного структурообразования биополимеров с регулированием содержания ионов, а
также для получения на их основе гелей и осажденных образцов с электропроводящими
свойствами.
Реализация результатов:
- разработанный способ реооптиметрии, дополненный электродиализом для исследова-
ния ионосодержащих растворов фибриллярных белков, нашел применение в выполнении
научных фундаментальных тем: 3Ф-1 «Научные основы формирования наночастиц и
наноструктур в полимерных системах» (2003-2007 гг.); ФПФИ-104-06 «Установление па-
раметров взаимосвязи структурных и фазовых превращений фиброина шелка в потоке ме-
тодом реодинамооптиметрии» (2006-2007 гг.);
- выявленные способы получения растворов фиброина и кератина в ионосодержащих
растворителях, методы изучения неньютоновского поведения растворов данных белков и
электродиализа ионов использовались при выполнении выпускных и диссертационных
работ бакалавров и магистров Национального университета Узбекистана им. М. Улугбека
по специальности физика и химия полимеров.
Апробация результатов работы.
Материалы диссертации представлены и обсужде-
ны на следующих международных и республиканских конференциях: Респ. конф. «Поли-
меры-2002» (Ташкент, 2002); Респ. конф. молодых ученых ИХФП АН РУз «Химия и фи-
зика высокомолекулярных соединений» (Ташкент, 2002); Международ. конф. «Нанохи-
мия: новые подходы к созданию полимерных систем со специфическими свойствами»
(Ташкент, 2003); Международ. конф. «Актуальные проблемы химии и физики полимеров»
(Ташкент, 2006); “Inducturial-innovation development - the basuis of stable enonomy of
Kazakhstan” Inter. scientifically-practical conf. (Shymkent, 2006); 18-Менделеевский съезд по
общ. и прикл. химии (Москва, 2007); Респ. науч. – техн. конф. «Получение нанокомпози-
тов, их структура и свойства» (Ташкент, 2007).
Опубликованность результатов.
По материалам диссертационной работы опубли-
кованы 5 статей и 9 тезисов научных докладов.
Структура и объем диссертации.
Диссертационная работа состоит из введения, 4-х
глав, заключения, списка литературы*. Материал работы изложен на 118 страницах ма-
шинописного текста, включает 43 рисунков, 4 таблицы. Список литературы содержит 128
наименований.
_________________________________________
6
*Автор искренне благодарит заслуженного деятеля науки РУз, академика Рашидову
С.Ш. за научные консультации и внимание при выполнении данной диссертационной ра-
боты.
ОСНОВНОЕ СОДЕРЖАНИЕ ДИССЕРТАЦИИ
Во введении
диссертации обоснована актуальность решаемой фундаментальной за-
дачи, обоснован выбор объекта, сформулированы цель и задачи исследования, приведены
новизна, а также научная и практическая значимость результатов работы.
В первой главе
диссертации обсуждены литературные данные о структурах фиб-
риллярных белков (фиброина шелка и кератина шерсти) и их ионосодержащих растворов,
динамике структурообразования макромолекул при неньютоновском течении и возмож-
ности регулирования содержания ионов в растворах. Рассмотрены вопросы эффективного
удаления ионов посредством электродиализа при структурообразовании белков в ненью-
тоновских потоках и получении биополимерных материалов, характеризующихся элек-
тропроводящими свойствами. На основе проведенного литературного обзора обоснованы
сформулированные цели и задачи диссертационной работы.
Во второй главе
описываются характеристики выбранных объектов – фибрилляр-
ных белков фиброина шелка и кератина шерсти, растворителей 2,5 М LiCl-ДМФА для
фиброина и 2,5 М NaOH-вода для кератина, а также основные методы исследований:
- неньютоновское течение растворов в сдвиговом и продольном полях исследовали,
соответственно, на приборе Реотест-2 и установке «Реодинамооптиметр» Франка-Келлера,
объединяющей методы вискозиметрии Кувшинского (ВК), двулучепреломления (ДЛП),
дисперсии оптического вращения (ДОВ
)
и поляризационной ультрамикроскопии (ПУМК);
- влияние электродиализа на структурообразование белков в неньютоновском потоке
исследовали на специально собранной установке реооптиметра, дополненной способом
электродиализа ионов. В данной установке с помощью вращающего цилиндра генериро-
вали сдвиговое течение растворов в цилиндрической мембране, продольное течение реа-
лизовали применением капиллярного вискозиметра Кувшинского.
Перемещение ионов через мембрану в диализат осуществляли под действием посто-
янного электрического тока в интервале 1 – 10 мА. Эффективность электродиализа оцени-
вали по скорости выделения ионов на угольных электродах по закону Фарадея для элек-
тролиза. Наряду с этим, данная электрическая цепь применялась для определения элек-
тропроводимости ионосодержащих растворов, гелей и осажденных образцов фиброина и
кератина.
В третьей главе
обсуждены результаты исследования неньютоновского поведения
растворов фиброина, кератина и их смесей, полученных в присутствии ионов солей и ще-
лочей. Проанализированы гистерезисные эффекты, обусловленные структурной организа-
цией и взаимодействием белков при сдвиговом и продольном потоках:
Образование растворов фиброина и кератина
. Очищенные волокнистые образцы
фиброина и кератина, имеющие степень кристалличности 45–50 %, растворяли в специ-
ально собранной поляризационно-оптической установке. Выявили, что процесс растворе-
ния реализуется в 3 этапа (рис.1):
- начальный - 1-этап растворения, т.е. разрушение волокнистого образца до промежу-
точных грубо- и коллоидно-дисперсных частиц контролировали по изменению фактора
разориентации цепей
N
≈
n/
n
в
(где
n
– измеряемое ДЛП,
n
в
≈
8,34*10
-3
С – ДЛП воло-
кон фиброина или
n
в
≈
6,55*10
-3
С -ДЛП волокон кератина). Обнаружили резкое сниже-
ние
N
с распадом волокон на грубодисперсные частицы
после 10-15 минутного набухания
в нагретом растворителе. Далее грубодисперсные частицы превращались в коллоидно-
дисперсные частицы в течение следующих 10-15 мин и оставались стабильными. Для раз-
рушения их, т.е. для реализации 2-го этапа растворения, потребовалось подключение ин-
тенсивного механического перемешивания с частотой вращения мешалки не менее
100 об/мин.
7
Рис.1. Зависимость параметров
N
,
Ф,
а
от времени (
t
) растворения фиброина в 2,5 М
LiCl-ДМФА при 110
о
С (слева) и кератина в 2,5 М NaОН-вода
при 65
о
С(справа)
Поляризационно-ультрамикроскопические измерения показали постепенное умень-
шение оптической анизотропии коллоидных частиц (кривая
Ф
, где
Ф
о
- отноше-
ние фаз поляризованных лучей). Между кривыми
N
и
Ф
имеется точка
А
, характеризую-
щая начало 2-этапа процесса растворения, т.е. превращение коллоидного раствора в по-
лимерный. Данный процесс завершается в точке
Б
, далее начинается 3-этап - термоде-
струкция цепей. Максимальное значение а
(а
С/C
max
– изменение концентрации), харак-
теризует полное растворение белков. Параметры условий, соответствующих точке
Б
, при-
няли как критические для оценки полного растворения белков.
Молекулярную массу фиброина
М
278000 определяли по уравнению Марка-Куна-
Хаувинка
[
]
1,23*10
-3
М
0.91
,
cм
3
/г с проведением измерения
[
] -
характеристической
вязкости.
М
65000 для кератина
рассчитывали по формуле Петерлина
M
g
0,5RT/g
кр
[
]
o
, где
g
кр
- критический градиент скорости разворачивания цепей в продоль-
ном поле,
o
-
вязкость растворителя,
R –
универсальная газовая постоянная;
T –
абсолют-
ная температура.
Знак константы
в
о
дисперсии оптического вращения для полученных растворов фиб-
роина и кератина отрицательный, что свидетельствует о нахождении молекул белков в ча-
стично спирализованном состоянии.
Таким образом, выявлены условия образования полимерных растворов фиброина и
кератина в ионосодержащих растворителях. Далее исследовано поведение фибриллярных
белков в полученных растворах при неньютоновском течении, генерированного в сдвиго-
вом и продольном полях.
Неньютоновское течение растворов в сдвиговом поле
. Опыты проводили на при-
боре Реотест-2 с использованием ячейки соосных цилиндров при 25
о
С для 10 %-ных рас-
творов фиброина и кератина, в которых ассоциирование белков наиболее очевидно при
сдвиге. Полученные данные сопоставили с аналогичными данными для 10 % - ного рас-
твора сополимера акрилонитрила в 7,7 М NaCNS-вода. Из рис.2.а видно, что эффективная
вязкость (
эфф
) растворов интенсивно уменьшается на начальном этапе деформационного
воздействия сдвигового поля, т.е. при градиенте скорости
40
60 с
-1
. Далее достигнутые
значения
эфф
,
стабилизируются с ростом
80 с
-1
. Это свидетельствует о заметной де-
формационной перестройке молекул белков со снижением вязкости при сдвиге. Зависи-
мости графиков имеют криволинейный вид, характерный для неньютоновского течения, и
с ростом температуры смещаются в область малых значений вязкости.
8
Рис.2. Зависимость логарифм эффективно вязкости (
эфф
) от градиента скорости (
)
(а, в) и градиента скорости (
) от напряжения сдвига (
) (б, г) для растворов фиброи-
на (ФБ), кератина (КР) и сополимера акрилонитрила (АН:МА:АК) при
различных температурах в сдвиговом поле
При этом зависимости градиента скорости от напряжения сдвига (
), построенные
при прямом и обратном измерениях показывают наличие гистерезиса (рис.2.б), проявле-
ние которого объясняется тем, что с ростом
происходит интенсивное деформационное
упорядочение цепей, как в случае модели «гибкие гантели», по направлению тангенци-
ального составляющего напряжения. При снижении
релаксируются деформационно-
упорядоченные цепи, которые ведут себя как «бусины» в модели Рауза из-за повышения
межмолекулярного трения.
Влияние температуры на неньютоновское течение растворов в сдвиговом поле ис-
следовали для фиброина при 25, 40, 55, 70
о
С. Обнаружено, что в интервале
0
80 с
-1
вязкость растворов изменяется криволинейно при всех
Т = const
и уменьшается с повы-
шением температуры (рис.2. в). Причиной этого является уменьшение межмолекулярных
взаимодействий в результате повышения беспорядочного движения молекул фиброина с
ростом температуры. Проводя экстраполяцию при
0
, находили значения динамиче-
ской вязкости раствора фиброина для различной температуры:
25
С
95,0 Па.с;
40
С
54,5 Па.с;
55
С
36,5
Па.с;
70
С
19,1 Па.с, а также для кератина
25
С
60,3 Па.с
.
Представляло интерес рассмотрение характера гистерезиса в зависимости
от
при
различных температурах (рис.2.г). Выявлено, что рост температуры способствует относи-
тельному уменьшению площадей гистерезисных петель:
S
25
о
/S
40
о
1,65;
S
25
о
/S
55
о
3,25;
S
25
о
/S
70
о
5,63 раз. Также наблюдается уменьшение расстояния между предельным (
,
) и
максимальным (
мах
) напряжениями сдвигов, при которых, соответственно, начинают про-
являться неньютоновское и квазиньютоновское течения раствора фиброина:
l
25
о
/l
40
о
1,2;
l
25
о
/l
55
о
1,5;
l
25
о
/l
70
о
1,7
раз
.
Показано, что с ростом температуры происходит смещение
гистерезиса в область малых градиентов скорости и напряжений сдвига. Сужение площа-
9
ди гистерезиса свидетельствует о повышении подвижности цепей вследствие снижения
взаимодействия «белок-белок».
Взаимодействие молекул белков при неньютоновском течении оценивали по вели-
чине энергии активации вязкого течения
Е
в
, рассчитанной по формуле
ln
lnА+ Е
в
/RT
(где
А
- предэкспоненциальный множитель). Определяли
Е
в1
30,28 кДж/моль при
0 с
-
1
,
Е
в2
29,45 кДж/моль при
40 с
-1
,
Е
в3
29,23 кДж/моль при
150 с
-1
. Разность
Е
в
=
Е
в1
- Е
в3
1,05 кДж/моль характеризует максимальную работу по структурной перестрой-
ке молекул белков в области неньютоновского течения. При этом
Е
в
-
характеризует из-
менение свободной энергии активации вязкого течения, т.е.
Е
в
H
в
-T
S
в
(где
H
в
и
S
в
- соответственно, теплота (энтальпия) и энтропия активации вязкого течения).
H
в
- пред-
ставляет собой количество тепла, которое должно быть подведено к одному молю частиц
для совершения акта перескока при течении. При деформации цепей в потоке их беспоря-
дочное тепловое движение практически прекращается, т.е.
S
в
0
, следовательно
Е
в
H
в
.
Неньютоновское течение растворов в продольном поле
.
Продольное течение ге-
нерировали с помощью капиллярного вискозиметра Кувшинского на установке «Реоди-
намооптиметрии» Франка-Келлера для 10 %-ных растворов фиброина и кератина. При
различных значениях градиента скорости (
g
) измеряли значения эффективной вязкости
(
эфф
), характеризующей объемные взаимодействия макромолекул при ориентационном
упорядочении их в потоке, а также величины фактора ориентации (
) цепей в продольном
поле:
g ≈ Q/S
к
l
к
, где
Q
- секундный расход раствора, прошедшего через поперечное сече-
ние (
S
к
)
капилляра ВК длиной
l
к
;
эфф
k
P
t
, где
k
10,102
–
константа ВК,
P
– перепад
давления при течении растворов под вакуумом;
t
– время заполнения калибровочного
объема
V
;
(
n/
n
)
0,5
.
Полученные результаты показали, что значение
эфф
для фиброина и кератина в
начале незначительно снижается (рис.3.а). Это свидетельствует о начале ориентации це-
пей. Однако с ростом
g
значение
эфф
увеличивается, что показывает повышение взаимо-
действий между ориентированными молекулами фиброина (при
g >
150 c
-1
), а также кера-
тина (при
g >
500 c
-1
).
Дальнейшее повышение
g
сопровождается выходом кривых на плато при
0,8
, что
свидетельствует о достижении полного ориентированного состояния белков в продольном
поле. Несмотря на то, что белковые молекулы находятся достаточно близко друг к другу
для завершения ориентационной кристаллизации, этого не происходит из-за экранирова-
ния ионами карбоксильных и амидных групп цепей, что препятствует образованию меж-
молекулярных водородных связей. Тем не менее, незначительная ассоциация цепей имеет
место, система в гелеподобном виде сохраняет свою оптическую анизотропию более чем
12 – 15 часов после выключения продольного поля.
10
Рис.3.а. Зависимость логарифм
эффектиной вязкости (
эфф
) и фактора
ориентации (
) от градиента скорости
(
g
) для растворов фиброина в 2,5 М
LiCl-ДМФА (1, 1’) и кератина в 2,5 М
NaOH
-
вода (2, 2’) в продольном поле
Рис.3.б. Зависимость фактора ори-
ентации (
) от градиента скорости
(
g
) для раствора фиброина в 2,5 М
LiCl-ДМФА при различных темпе-
ратурах в продольном поле
Наличие гистерезиса при неньютоновском течении растворов, генерированном в
продольном поле, оценивали по изменению (
) цепей при различных (
g
). Полученные ре-
зультаты для 10 % -ных растворов фиброина в 2,5 М LiCl-ДМФА
и кератина в 2,5 М
NaOH-вода приведены на рис. 3.б. Повышение температуры способствовало сужению
формы гистерезисной петли и смещению их в область больших значений
g
. Образование
гистерезиса, при этом обусловлено нахождением цепей в различных конформационных
состояниях. А именно, при повышении
g
выполняется работа по разворачиванию и ориен-
тации молекулярных цепей под действием внешних гидродинамических сил, а при сни-
жении
g
, т.е. при понижении внешнего воздействия для ориентированных цепей необхо-
димо дополнительное усилие для сворачивания, т.е. релаксации. Для выполнения такой
работы расходуется тепловая энергия. В этом случае молекулы белков стремятся приобре-
сти термодинамически выгодную конформацию, т.е. переходят в частично спирализован-
ное состояние. Этот процесс требует некоторого времени для преодоления межмолеку-
лярных трений в концентрированном растворе, исходя из собственных энергетических
возможностей, заложенных в белковых молекулах. Следовательно, можно считать, что
смещение гистерезиса в область больших
g
, обусловлено, гидродинамическими фактора-
ми, а сужение гистерезиса - термодинамическими факторами, связанными с активностью
растворителя.
Гистерезисные эффекты при течении смеси растворов фиброина и кератина.
Смеси фиброина и кератина (соотношение 10:1) получали смешиванием их растворов,
приготовленных в 2,5 М LiCl-ДМФА
.
Для этого кератин был переосажден из водно-
щелочного раствора и растворен в 2,5 М LiCl-ДМФА. Следует отметить, что волокнистый
кератин не растворяется в данном растворителе из-за наличия межмолекулярных S - S
связей.
Исследовали неньютоновское течение данной смеси при сдвиговом и продольном
полях при 25
о
С. Из сравнения данных, приведенных на рис.4, видно, что при сдвиговом
поле значение эффективной вязкости (
ln
эфф
) постепенно падает с ростом градиента ско-
рости и имеется излом в интервале
g ≈
60
90 c
-1
. При обратном измерении излом незна-
чителен и наблюдается гистерезис. Образование гистерезиса в данном случае обусловлено
различием деформационной перестройки макромолекул при прямом и обратном измере-
нии вязкости в зависимости от градиента скорости.
11
В случае продольного поля вначале наблюдается снижение
эфф
с ростом до
g ≈
65 с
-
1
, далее наблюдается рост
эфф
до
g ≈
130 с
-1
. Повышение
эфф
в данном случае обусловле-
но, по-видимому, усилением взаимодействий цепей из-за их ориентированной укладки в
сходящем потоке. Измерение вязкости при обратном направлении, т.е. при снижении гра-
диента скорости, имеет практически аналогичный вид. Однако, она значительно смещена
в область малых градиентов скорости и при этом наблюдается гистерезис. В случае смеси
гистерезисная петля относительно большая, что обусловлено достижением сравнительно
высокой степени взаимодействий между молекулами фиброина и кератина, поскольку,
отдельные растворы данных белков не характеризуются таким выраженным гистерезисом.
а б
Рис.4. Гистерезисные эффекты при сдвиговом (а) и продольном (б) течении
растворов фиброина (ФБ) и кератина (КР), а также их смеси ФБ:КР (10:1)
В четвертой главе
излагаются результаты исследования влияния электродиализа
ионов на структурообразование фиброина и кератина в неньютоновском потоке. Эффек-
тивность электродиализа оценивали сравнением его с обычным диализом, проводя опыты
с умеренно-концентрированным раствором фиброина в 2,5 М LiCl-ДМФА, используя в
качестве диализата ДМФА. Соотношение раствор/диализат составляло 1:1000. Выявлено,
что в обычном диализе ассоциаты белков наблюдаются через
t
асс
150 мин с начала опы-
та, тогда как при электродиализе под действием
I
10 мА требуется всего
t
асс
30-60
с.
При этом вначале наблюдался переход «раствор-гель» с ассоциированием цепей; далее
происходило помутнение с появлением коллоидоподобных частиц. Для этого необходимо
было уменьшение LiCl от 2,5 М
до 1,0 М. Однако молекулы фиброина оставались в
неупорядоченном состоянии и имели фактора ориентации
n/
n
0,012.
По закону Фарадея
m
kIt
, определяли значение электрохимического эквивалента
k
0,044*10
-6
кг/кл для раствора фиброина в 2,5 М LiCl-ДМФА и
k
0,21*10
-6
кг/кл
для
растворителя 2,5 М LiCl-ДМФА. Видно, что значение
k
более чем на один порядок мень-
ше для раствора фиброина. Это свидетельствует о заметном взаимодействии фиброина с
ионами соли.
Электродиализ ионов при сдвиговом течении растворов белков.
Для проведения
исследований разработана установка, позволяющая проводить электродиализ ионов при
сдвиговом течении растворов белков (рис.5). Направление перемещения ионов через мем-
браны к электродам, находящимся в диализате совпадает с направлением деформации
белковых молекул за счет центробежной силы
F
цб
= V
2
r
(где
V
- объем и
-
плотность
раствора,
-
угловая скорость вращения,
r -
расстояние от оси вращения).
12
Текучесть (
r
) раствора белков определяли по формуле Маргулеса, контролируя из-
менение скорости вращения цилиндра при подаче на электромотор (М) определенного
электрического напряжения:
r
1
r
2
hR
3
/bМ
в
где
r
– вязкость раствора;
h
- высота цилиндра;
R–
параметр гидродинамической ячейки;
b-
расстояние между цилиндрами;
М
в
= rF
цб
-
момент вращения.
Соотношение
r
/
r
о
0 (где
r
о
исходное значение текучести) характеризует потери
самостоятельного течения растворов при ассоциации цепей в сдвиговом поле. Получен-
ные результаты для растворов белков (
С[
]
5) приведены на рис.6. Видно, что кривые
имеют S-образный вид, характерный для неньютоновского течения. Установлено, что при
обычном диализе растворы (
V
50 cм
3
) теряют текучесть в течение 180 – 200 мин (кривые
1, 2). При электродиализе (
I
5 мА) растворов, находящихся под действием постоянного
сдвигового напряжения (100 н/м
2
) обнаруживается увеличение текучести в течение 30 - 60
с. Затем наблюдается интенсивное уменьшение текучести в интервале 100 -150 с и потеря
текучести при времени электродиализа >180 c (кривые 1’, 2’). Таким обpазом, получен-
ные графики показывают эффективность электродиализа ионов для деформационного
структурообразования белков при сдвиге.
Из данных рис.7, видно, что повышение значения
гораздо раньше начинается при
электродиализе ионов (кривые 1’, 2’) по сравнению с обычным диализом (кривые 1, 2).
Это объясняется тем, что при электродиализе ионов создаются более благоприятные усло-
вия для увеличения межмолекулярных контактов и зацепления деформационно-
упорядоченных белков при сдвиге. Поскольку, ассоциирование белков при электродиали-
зе ионов начинается в течение 120 с, то достигнутое за такое время значение
0.4 сви-
детельствует об упорядочении цепей. Дальнейшее воздействие сдвигового поля заметно
увеличивало деформационное упорядочение белков (
0,6). При этом происходило фа-
зовое разделение в растворе, т.е. у плоскости стенки мембраны образовывалась сжатая ге-
леобразная фаза, которая сохраняла свою структуру после прекращения воздействия сдви-
гового поля.
Рис.5. Схема проведения электродиализа
ионов при сдвиговом течении растворов
белков: 1,1” – электроды; 2 – диализат; 3 –
мембрана; 4 – раствор белков; 5 – враща-
ющий цилиндр; 6 – поляризационный луч;
7 – перемещение ионов; М – электромотор;
РМ – поляризационный микроскоп
13
0
0.2
0.4
0.6
0.8
1
0
60 120 180 240 5
65 125 185 245 305
t, с. t, мин.
r
/
r
o
1
2
1'
2'
0
0.2
0.4
0.6
0.8
1
0
60 120 180 240 5
65 125 185 245 305
t, с. t, мин.
1
2
1'
2'
Содержание ионов (
m
) в полученных образцах определяли по изменению их массы
после экстракции на аппарате Сокслет в течение 8 часов. Выявлено, что с увеличением
времени электродиализа содержание ионов в гелеобразных образцах уменьшается, при-
чем, за 5 мин остается около 1/10 части ионов в гелеобразной фазе. Дальнейший электро-
диализ ионов замедляется и за 275 мин в образцах остается 1/20 часть ионов. Замедление
выхода ионов обусловлено с одной стороны уменьшением содержания свободных ионов,
а с другой стороны, наличием взаимодействия «белок-ион» в образцах. Отрыв ионов из
этого образования требует дополнительного усилия и времени.
Таким образом, получен гелеобразный осажденный образец, способный сохранять
свою форму. Установлено влияние электродиализа ионов на ассоциирование фибрилляр-
ных белков, находящихся в различных конформационных состояниях. Показаны возмож-
ности регулирования процесса структурообразования белков в потоке под влиянием элек-
тродиализа.
Электродиализ ионов при продольном течении растворов белков.
Данные опыты
проводили в таком же режиме электродиализа ионов, как в случае сдвигового течения,
проводя замену внутреннего вращающегося цилиндра на вискозиметр Кувшинского (диа-
метр капилляра 0,05 см), который был присоединен к поливинилхлоридной (ПВХ) трубке
(диаметр 0,5 см), содержащей фильтр Шотта № 100 (рис.8). Неньютоновское поведение
растворов белков исследовали в продольном поле, генерированном во входной зоне ка-
пилляра ВК (I этап), а также изучали деформационное уплотнение ориентационно-
ассоциированных цепей у фильтра (II этап).
Рис.6. Зависимость относительной теку-
чести (
r/
r
о
) растворов фиброина в
2,5 М
LiCl-ДМФА (1, 1’) и кератина в 2,5 М
NaOH-вода
(2, 2’) от времени диализа
(1, 2) и электродиализа (1’, 2’)
при сдвиговом течении
Рис.7. Зависимость фактора ориентации
макромолекул (
) от времени диализа (1,
2) и электродиализа (1’, 2’) ионов при
сдвиговом течении растворов фиброина
в 2,5 М LiCl-ДМФА (1, 1’) и кератина в
2,5 М NaOH-вода (2, 2’)
14
II этап
Рис.8. Схема проведения электродиализа ионов (I этап) и фильтрации ориентацион-
но-ассоциированных белков (II этап) при продольном течении растворов
I этап
. Повышение силы электрического тока ускоряет процесс электродиализа
ионов, и в продольном поле происходит интенсивное снижение текучести растворов фиб-
роина, кератина и их смеси, которое свидетельствует об ассоциировании ориентационных
молекул белков в потоке (рис. 9). При этом ассоциирование молекул фиброина в присут-
ствии кератина незначительно ускоряется, поскольку текучесть смеси начинает снижаться
раньше, чем у исходного раствора и взаимодействие упорядоченных цепей в смеси завер-
шается, не достигая величины фактора ориентации, обнаруженного при этих условиях для
фиброина. В принципе, при упорядоченном структурообразовании фибриллярных белков
возможна реализация конфигурационной информации, заложенной в их цепях. Такая осо-
бенность белков реализуется при ориентационной кристаллизации в процессе волокнооб-
разования.
1- оптическая ячейка;
2, 2’- электроды (угольные);
3, 3' – мембраны (целлофановые);
4 - капиллярный вискозиметр ВК;
5 - линии сходящего потока;
6 - направление движения ионов;
Р
– фиброина в
2,5 М LiCl- ДМФА
;
Д, Д’
- диализат (вода);
И -
изотропные,
О
– ориентированные и
А
- ориентированно-ассоциированные це-
пи;
Р
- перепад давления.
Р'
- перепад давления (высокий);
F –
фильтр Шотта (100);
A’
– ориентированно-ассоциированные
цепи (фиксированные);
4’- ПВХ трубки (диаметром 0,5 см)
I этап
15
II этап
.
Растворы, прошедшие через капилляр ВК, перемещались по поливинилхло-
ридной трубке к фильтру Шотта и подвергались фильтрации. При этом контролировалось
изменение параметров, приведенных в таблице 1.
Таблица 1
Влияние электрического поля на удаление ионов при продольном течении 10 %-ных рас-
творов фиброина в 1,5 М LiCl-ДМФА и его смеси с кератином (10:1)
Сила
тока,
мА
ФБ
ФБ+КР
ФБ
ФБ+КР
ФБ
ФБ+КР ФБ ФБ+КР
Содержание ионов, г
в диализате
на электроде
в растворителе,
прошедшем через
фильтр
в геле на
фильтре
1
1,25
1,30
0,50
0,55
3,20
3,15
1,05
1,00
2
1,28
1,25
0,60
0,65
3,10
3,10
1,02
1,00
3
1,30
1,20
0,80
0,85
3,10
3,10
0,80
0,95
4
1,32
1,20
0,90
0,95
3,05
3,05
0,72
0,80
5
1,35
1,35
1,00
1,00
3,05
3,05
0,60
0,60
6
1,37
1,30
1,05
1,10
3,05
3,05
0,53
0,55
7
1,40
1,25
1,10
1,20
3,00
3,05
0,50
0,50
8
1,43
1,35
1,15
1,20
3,00
3,00
0,43
0,45
9
1,48
1,35
1,20
1,25
3,00
3,00
0,32
0,40
10
1,55
1,35
1,25
1,35
3,00
3,00
0,20
0,30
Видно, что по мере увеличения силы электрического тока объемный расход растворов не-
значительно снижается и увеличивается фактор ориентации цепей (до
0,8), а также
наблюдается удаление ионов в диализат и на электроды. На фильтре концентрируются
ориентационно-ассоциированные молекулы белков в сильно сжатой гелеобразной форме,
в которой остается незначительное количество ионов. Такие осажденные массы получали
для смеси фиброина с кератином, которые содержали заметно большее количество ионов
Рис.9. Изменение относи-
тельной текучести (
к
/
i
)
растворов и фактора
ориентации (
β
) фиброина
(ФБ) и кератина (КР) в
продольном поле при
электродиализе ионов
16
и характеризовались сравнительно меньшим значением фактора ориентации цепей (
0,7).
Продолжение фильтрации приводит к удалению растворителя и образованию оса-
жденной массы белков с небольшим количеством остаточных ионов. Однако, из-за высо-
кой гигроскопичности ионов лития не удается достигнуть полного удаления влаги. Также
ионы Li
+
не полностью связываются с молекулами белков и имеют некоторую степень
свободы для движения.
Электропроводимость ионосодержащих образцов фибриллярных белков
. В по-
лимерных материалах, как и в низкомолекулярных веществах, перенос электрического
тока осуществляется свободными и слабосвязанными частицами: ионами, электронами и
заряженными коллоидными частицами. В ряде случаев один из этих механизмов электро-
проводимости является превалирующим.
Электропроводимость полученных ионосодержащих гелей и осажденных образцов
оценивали по удельной проводимости (
) согласно закону Ома
lI/US
(где
l
– длина и
S
– поперечное сечение образца). Измеряли значение электрического тока
I
при подаче
постоянного напряжения
U=
50 В
.
Полученные результаты для некоторых образцов при-
ведены на рис.10.а,б. Видно, что удельная проводимость пропорционально изменяется в
зависимости
от содержания ионов (
n
) в образцах и наклон кривых имеет порядок 10
-6
-10
-7
См/см, кото-
рый характерен для материалов, содержащих неорганические ионы. При этом подвиж-
ность ионов (
Δu
), рассчитанная из наклона кривых согласно формулы
eznΔu
(где
e
–
заряд электрона;
z
– валентность ионов) имеет величины
u
5*10
-15
м
2
/Вс, что на 7
по-
рядков ниже чем, при движении ионов в жидкой среде. Это свидетельствует о том, что
ионы сильно фиксированы в гелях и осажденных образцах. Построение аррениусовской
Рис.10.а. Зависимость удельной
проводимости (
) от концен-
трации ионов (
n
) для гелей
фиброина (1) и его смеси с кера-
тином (2)
≈ 1,1*10
-6
n + 0,5*10
-9
(1)
≈ 1,3*10
-6
n + 0,6*10
-9
(2)
Рис.10.б. Зависимость удельной
проводимости (
) от содержа-
ния остаточных ионов (
n
) в
осажденных образцах фиброина
(1, 1’) и его смеси с кератином
(2, 2’) с
0,7- 0,8
при 25
о
С
(1, 2’) и 50
о
С (1, 2’).
≈ 0,3*10
-6
n + 5*10
-9
(1)
≈ 0,5*10
-6
n + 7*10
-9
(1’)
≈ 0,2*10
-6
n + 3*10
-9
(2)
≈ 0,4*10
-6
n + 6*10
-9
(2’)
17
зависимости
lnσ
от
1/Т
показало, что с повышением температуры (от 25 до 50
о
С) электро-
проводимость экспоненциально растет. Такое явление характерно для ионосодержащих
диэлектриков, проявляющих электропроводимость по ионному механизму. При этом
энергия активации процесса электропроводимости (
E
эл
), необходимая для разделения
ионов в среде с единичной диэлектрической проницаемостью определена по наклону за-
висимости
lnσ/
(
1/Т
)
RE
эл
(табл. 2).
Таблица 2
Энергия активации процесса электропроводимости (
E
эл
) для образцов
фибриллярных белков
Образец
E
эл
, кДж/моль
Гели
(
0,4 - 0,5)
Осажденные образцы
(
0,4 - 0,5)
Осажденные образцы
(
0,7 - 0,8)
ФБ
114,83
116,34
119,34
КР
125,07
ФБ+КР (10:1)
78,95
120,02
Таким образом, полученные результаты показывают, что электропроводимость в
данных ионосодержащих белковых гелях и осажденных образцах осуществляется в ос-
новном по ионному механизму.
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
Выявлены закономерности деформационного и ориентационного структурообразо-
вания фиброина и кератина при неньютоновском течении растворов с регулированием со-
держания ионов посредством электродиализа и установлены электропроводящие свойства
полученных гелей и осажденных образцов. На основе полученных результатов сделаны
следующие
выводы:
1.
Изучены закономерности образования растворов фиброина шелка и кератина шерсти в
присутствии ионов солей и щелочей. Показано, что растворение данных белков осу-
ществляется в три этапа: распад волокон на грубодисперсные и коллоидные частицы;
разрушение коллоидных частиц на макромолекулярно-дисперсные, т.е. образование
полимерных растворов белков; термодеструкция цепей.
2.
Исследовано деформационное и ориентационное поведение фиброина и кератина при
сдвиговом и продольном течении растворов. Выявлены гистерезисные эффекты,
обусловленные упорядоченными взаимодействиями фибриллярных белков в потоках.
Показано сужение площадей гистерезисов с ростом температуры.
3.
Показана возможность удаления ионов посредством электродиализа при
неньютоновском течении растворов и получения гелей и осажденных образцов фиб-
риллярных белков в результате ухудшения термодинамического качества растворите-
ля в потоке.
4.
Исследована электропроводимость полученных гелей и осажденных образцов белков.
Показано, что электропроводимость осуществляется из-за наличия ионов, прямо про-
порциональна концентрации остаточных ионов и увеличивается с ростом температуры
в результате повышения подвижностей ионов в образцах.
5. Разработан способ применения методов реооптиметрии, дополненных электродиализом
для исследования структурообразования фибриллярных белков при неньютоновском
течении растворов с интенсивным удалением ионов.
18
СПИСОК ОПУБЛИКОВАННЫХ РАБОТ
1. Мирхайдарова Ю.Н., Эшбекова С.О., Холмуминов А.А. Влияние одноосной
деформации на анизотропию набухаемости и десорбции волокон фибриллярных белков //
”Yuqori moleкulali birikmalar kimyosi va fizikasi” O’zR FA PKFI Yosh olimlar ilmiy
anjumani: Маърузалар тез. - Тошкент, 30 май 2002. - 43- 45 б.
2. Мирхайдарова Ю.Н, Эшбекова С.О., Холмуминов А.А., Воропаева Н.Л., Рубан
И.Н., Рашидова С.Ш. Структурные изменения волокон фибриллярных белков в
гелеобразной среде // Халқ хўжалиги тармоқлари ва жамиятни ислоҳот даврида
ривожлантириш муаммолари: Респ. илмий-назарий анжумани материаллари. – Жиззах,
май 2002, - 26-28 бетлар.
3. Холмуминов А.А., Мирхайдарова Ю.Н., Эшбекова С.О., Воропаева Н.Л., Рубан
И.Н., Рашидова С.Ш. Влияние внешних полей на структурообразование фиброина шелка с
анизотропными свойствами // Полимеры -2002: Тез. докл. Респ. конф. 2-4 октября 2002.-
Ташкент, 2002.-С. 30-31.
4. Холмуминов А.А., Мирхайдарова Ю.Н, Абрарова З.М., Эшбекова С.О., Воропаева
Н.Л., Рубан И.Н., Рашидова С.Ш. Образование пространственной структуры фиброина
шелка в присутствии его нанофибриллярных частиц в растворах // «Нанохимия: новые
подходы к созданию полимерных систем со специфическими свойствами»: Тез. докл.
Международ. конф. 7-9 октября 2003. - Ташкент, 2003. - С. 39-41.
5. Холмуминов А.А., Эшбекова С.О., Абрарова З.М., Максудова Ш.Д., Милушева
Р.Ю., Рашидова С.Ш. Гистерезисные эффекты при неньютоновском течении
солесодержащих растворов производных полисахаридов и белков // Актуальные
проблемы химии и физики полимеров: Тез. докл. Междунар. конф. 17-18 октября 2006. -
Ташкент, 2006.- С. 140-142.
6. Kholmuminov A.A., Eshbekova S.O. Obtaining fibrillar anisotropy films of silk fibroin
from solutions //. “Industrial-innovation development- the basis of stable economy of
kazakhstan: Materials Of the inter. scientifically-practical conf - 23-24 октября 2006. -
Сhymkent, 2006. - P. 265-266.
7. Холмуминов А.А., Эшбекова С.О., Рашидова С.Ш. Гистерезисные эффекты при
неньютоновском течении раствора фиброина шелка // Узбекский физический журнал. -
Ташкент, 2006. - № 6 (8). - С. 361-364.
8. Холмуминов А.А., Эшбекова С.О. Ассоциирование фиброина шелка при
электродиализе ионов солей // Узбекский физический журнал. – Ташкент, 2007. - № 2 (9). -
С. 140-143.
9. Eshbekova S.O., Kholmuminov A.A. Structure Formation of Fibrillar Proteins at the
Electrodialysis of Ions in a Shift Stream // Global Journal of Molecular Sciences – Faisalabad
(Pakistan), 2007. - № 2 (2). – Р. 76-78.
10.Холмуминов А.А., Эшбекова С.О., Рашидова С.Ш. Реологические и оптические
свойства растворов фиброина шёлка в присутствии нанодисперсных частиц // Получение
нанокомпозитов, их структура и свойства: Материалы Респ. науч. – техн. конф. 5-6 июля
2007. - Ташкент, 2007. - С. 116-117.
11. Kholmuminov A.A., Eshbekova S.O., Rashidova S.S. Influence of the electrodialysis of
ions on intermolecular interactions fibril proteins in a stream // XVIII - Mendeleev Congress on
General and Applied Chemistry: Abstract. - Моscow, 23-28 September 2007. - P. 243.
12.Эшбекова С.О. Холмуминов А.А., Структурообразование фибриллярных белков
при электродиализе ионов в сдвиговом потоке // Журнал прикладной химии. – Санкт-
Петербург, 2008. -№81(1).-С. 164-165.
13. Эшбекова С.О., Холмуминов А.А. Рашидова С.Ш. Электропроводимость фиб-
риллярных белков, содержащих остаточные ионы // Актуальные проблемы науки о поли-
мерах: наноструктурные полимеры.: Тез. докл. конф. молодых ученых ИХФП АН РУз, 28
мая 2008. - Ташкент, 2008. - С. 37-39.
19
14.
Холмуминов А.А., Эшбекова С.О., Малкин А.Я. Гелеобразование растворов фиб-
риллярных белков при течении в продольном гидродинамическом поле // Высокомолеку-
лярные соединения. - Москва,
2009. - № 8 (51 А). - С. 1469 - 1472.
Физика-математика фанлари номзоди илмий даражасига
талабгор Эшбекова Санобар Омонлиқовнанинг
01.04.19 - Полимерлар физикаси ихтисослиги бўйича
“Ноньютон оқим ва ион электродиализида фибрилляр оқсилларнинг деформацион ва
ориентацион структура ҳосил қилиши”
мавзусидаги диссертациясининг
РЕЗЮМЕСИ
Таянч сўзлар:
фиброин, кератин, ионли эритмалар, нонютон оқим, гистерезис,
силжиш ва бўйлама майдонлар, деформацион ва ориентацион структура ҳосил қилиш,
ориентация фактори, ион электродиализи, гел ва чўкма ҳосил қилиш, электр
ўтказувчанлик.
Тадқиқот объектлари:
Асосий тадқиқот объектлари ипак фиброини ва жун
кератини, қиёсий таққослашлар учун акрилонитрил сополимери танланган. Эритувчилар
сифатида 2,5 М LiCl-ДМФА, 2,5 М NaOH-сув, 7,7 М NaCNS-сув тизимларидан
фойдаланилган.
Ишнинг мақсади:
эритмалар нонютон оқими ва ион электродиализида фиброин ва
кератинни деформацион ва ориентацион структура ҳосил қилиш қонуниятларини ҳамда
олинган, таркибида қолдиқ ионлар бўлган гел ва чўкма намуналарни электр
ўтказувчанлик тавсифларини аниқлашдан иборатдир.
Тадқиқот методлари:
реооптиметрия, қўш нур синиши, оптик айланиш
дисперсияси, поляризацион ултрамикроскопия, вискозиметрия, потенциометрия,
электродиализ, амперметрия.
Олинган натижалар ва уларнинг янгилиги:
ион тутган эритувчиларда фиброин ва
кератин эритмаларини ҳосил бўлиш хусусиятлари аниқланган ҳамда нонютон оқим ва ион
электродиализини амалга оширишга имкон берадиган биоэритма танлашнинг критик
параметрлари белгиланган; илк маротаба силжиш ва бўйлама майдонларда оқсиллар
эритмалари учун вужудга келтирилган нонютон оқимларда макромолекуларнинг тартибли
структуравий ташкилланиши ва ўзаро таъсирлари туфайли намоён бўладиган гистерезис
эффектлари аниқланган; илк маротаба электродиализ ёрдамида ионларни жадал чиқариб
юбориш туфайли нонютон оқимда фиброин ва кератин молекулаларини деформацион ва
ориентацион структуралар ҳосил қилиш имкониятлари топилган; фибрилляр оқсилларни
юқори даражада ориентацион факторли ва кам миқдорда қолдиқ ионли гел ва чўкма
намуналарини олиш шароитлари аниқланган; гел ва чўкма намуналар учун
макромолекулалар тартибланиши ва қолдиқ ионларни мавжуд бўлиш миқдорларига
боғлиқ тарзда электр ўтказувчанлик тавсифлари аниқланган; нонютон оқимда ионларни
жадал чиқариб юбориш орқали фибрилляр оқсилларни структура ҳосил қилишини
тадқиқот қилиш учун электродиализ усули билан тўлдирилган реотест ва
реодинамооптиметр қурилмаларининг аналоглари йиғилган.
Амалий аҳамияти:
нонютон оқимда фиброин ва кератин молекулалари учун
аниқланган деформацион ва ориентацион хусусиятлар, гистерезис эффектлари
эритмаларда фибрилляр оқсилларни тартибли структуралар ҳосил қилиш динамикаси
тўғрисидаги фундаментал тассаввурларни ривожлантиришда муҳим аҳамият касб этади;
фиброин ва кератин намуналарини туз ва ишқор ионлари иштирокида эритмалар, геллар
ва чўкмалар ҳосил қилиши юзасидан аниқланган қонуниятлар ҳамда уларни электр
ўтказувчанлик тавсифлари ипак ва жун толалари чиқиндиларини қайта ишлаб ўзига хос
физик хоссали биополимер материаллар олишнинг илмий принциплари ишлаб чиқишда
20
қўлланиши мумкин; нонютон оқим ва ион электродиализини амалга ошириш учун махсус
йиғилган экспериментал услублар эритмаларда ион миқдорларини бошқариш орқали
биополимерлар тартибли структураларини ҳосил қилишини тадқиқот этишда ҳамда улар
асосида электр ўтказувчанлик хоссаларига эга гел ва чўкма намуналар олишда қўлланиши
мумкин.
Қўлланиш соҳаси:
фибрилляр
оқсилларни оқимда юқори тартибли деформацион ва
ориентацион структура ҳосил қилиш динамикаси; полимерли гел ва композициялар
электрофизикаси; ион электродиализи; табиий толаларни қайта ишлаш; поляризацион
оптика ва реология.
РЕЗЮМЕ
диссертации Эшбековой Санобара Омонликовны на тему:
«Деформационное и ориентационное структурообразование фибриллярных белков при
неньютоновском течении и электродиализе ионов»
на соискание ученой степени кандидата физико-математических наук
по специальности 01.04.19 – Физика полимеров
Ключевые слова:
фиброин, кератин, ионосодержащие растворы, неньютоновское
течение, гистерезис, сдвиговое и продольное поле, деформационное и ориентационное
структурообразование, фактор ориентации, электродиализ ионов, гелеобразование, оса-
ждение, электропроводимость.
Объекты исследования:
основным объектом исследования является фиброин шелка
и кератин шерсти. Для сравнительных опытов выбран сополимер акрилонитрила. В каче-
стве растворителей использованы системы 2,5 М LiCl-ДМФА, 2,5 М NaOH-вода и 7,7 М
NaCNS-вода.
Цель работы
заключается в выявлении закономерностей деформационного и ориен-
тационного структурообразования фиброина и кератина при неньютоновском течении
растворов и электродиализе ионов, а также определении электропроводящих характери-
стик, полученных гелей и осажденных образцов, содержащих остаточные ионы.
Методы исследования:
реооптиметрия, двулучепреломление, дисперсия оптиче-
ского вращения, поляризационная ультрамикроскопия, вискозиметрия, потенциометрия,
электродиализ, амперметрия.
Полученные результаты и их новизна:
выявлены особенности образования рас-
творов фиброина и кератина в ионосодержащих растворителях и установлены критиче-
ские параметры для выбора биополимерного раствора, позволяющего реализовать ненью-
тоновское течение и электродиализ ионов; впервые обнаружены гистерезисные эффекты,
представляющие структурные организации и взаимодействия фибриллярных белков при
неньютоновском течении растворов, генерированном в сдвиговом и продольном полях;
впервые выявлены возможности деформационного и ориентационного структурообразо-
вания фиброина и кератина при неньютоновском течении растворов с интенсивным уда-
лением ионов посредством электродиализа; определены условия получения гелей и оса-
жденных образцов фибриллярных белков с высокими степенями фактора ориентации це-
пей и малым количеством остаточных ионов; определены электропроводящие характери-
стики полученных гелей и осажденных фибриллярных белков в зависимости от степени
упорядочения макромолекул и содержания ионов в образцах; собраны установки реооп-
тиметра, дополненные электродиализом для исследования структурообразования фибрил-
лярных белков при неньютоновском течении в условиях интенсивного удаления ионов.
Практическая значимость:
выявленные деформационное и ориентационное пове-
дение фиброина и кератина, а также их гистерезисные эффекты в неньютоновском потоке
имеют важное значение в развитии фундаментальных представлений о динамике упоря-
доченного структурообразования фибриллярных белков из растворов; выявленные зако-
номерности образования растворов, гелей и осажденных образцов фиброина и кератина в
21
присутствии ионов солей и щелочей, а также их электропроводящие характеристики мо-
гут быть полезны для разработки научных принципов переработки волокнистых отходов
шелка и шерсти с получением биоматериалов со специфическими физическими свойства-
ми; специально собранные экспериментальные способы генерирования неньютоновского
течения и электродиализа ионов представляют большой интерес для исследования упоря-
доченного структурообразования биополимеров с регулированием содержания ионов, а
также для получения гелей и осажденных образцов с электропроводящими свойствами.
Область применения:
динамика высокоупорядоченного деформационного и ори-
ентационная структурообразования фибриллярных белков в потоке; электрофизика поли-
мерных гелей и композиций; электродиализ ионов; переработка природных полимеров;
поляризационная оптика и реология.
R E S U ME
Thesis of Sanobar Omonlikovna Eshbekova
on the scientific degree competition of the candidate of sciences (philosophy)
in physics and mathematics on speciality 01.04.19 – Polymer physics
subject:
“Deformational and orientational structure formation of fibrillar proteins at the non-newton
stream and ions electrodialysis”
Key words:
fibroin, keratin, ioncontening solutions, non-newton stream, hysteresis, shift
and longitudinal field, deformational and orientational structure formation, factor of orientation,
ions electrodialysis, gelation, deposit, electroconductivity.
Subjects of research:
the basic object of research is silk fibroin and wool keratin. For
comparative experiences is chosen copolymer of acrilonytrile. As the solvents the systems 2,5 М
LiCl-DMFA, 2,5 М NaOH-water and 7,7 М NaCNS-water are used.
Purpose of work:
consists in revealing laws of deformational and orientational structure
formation of fibroin and keratin at the non-newton stream of solutions and ions electrodialysis
also definition of electroconductivity characteristics of received gels and besieged samples, con-
taining residual ions.
Method of research:
rheooptimetry, birefringence, dispersion optical rotation, polariza-
tion ultramicroscope, viscosimetry, potentiometry, electrodialysis, ampermetry.
The results obtained and their novelty:
the features of education of solutions of fibroin
and keratin in the ion containing the solvents are revealed and the critical parameters for a choice
of a biopolymeric solution allowing to realize non-newton stream and ions electrodialysis are
established; representing structural organizations and interactions of electrodialysis for the first
time are found out the hysteresis effects at non-newton stream of solutions generated in the shift
and longitudinal fields; opportunities of deformational and orientational structure formation of
fibroin and keratin for the first time are revealed at the non-newton stream of solutions with in-
tensive removal of ions by means of electrodialysis; the conditions of reception gels and be-
sieged samples of fibrillar proteins with high degrees of the factor of orientation of circuits and
small quantity of residual ions determined; Are determined of electroconductivity characteristics
of received gels and besieged of fibrillar proteins depending on a degree of ordering macromole-
cules and contents of ions in samples; the installations rheooptimetry, complemented with elec-
trodialysis for the investigations of structure formation are assembled at the non-newton stream
in conditions of intensive removal of ions.
Practical value:
revealed of deformational and orientational of behaviour of of fibroin and
keratin and also them hysteresis effects in the non-newton stream have the important meaning in
development of fundamental representations about dynamics ordered structure formation of fi-
brillar proteins from solutions; the revealed laws of education of solutions, gels and besieged
samples of fibroin and keratin at the presence of ions of salts and alkalis, and also them electro-
conductivity characteristics can be useful to development of scientific principles of processing
22
fibrous wastes of silk and wool with reception of biomaterials with specific physical properties;
the specially assembled experimental by generation non-newton stream and ions electrodialysis
represent the large interest for research ordered structure formation of biopolymers with regula-
tion of the contents of ions, and also for reception gels and besieged samples with electroconduc-
tivity properties on their basis.
Field of application:
dynamics high ordered structure formation of fibrillar proteins in a
flow; electrophysics polymeric gels and compositions; ions electrodialysis; processing of natural
polymers; polarization optics and rheology.
Соискатель:
